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Molecular handcraft of a well‐folded protein chimera

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00007954
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-7954-1

Titelangaben

Toledo‐Patiño, Saacnicteh ; Goetz, Sara Kathrin ; Shanmugaratnam, Sooruban ; Höcker, Birte ; Farías‐Rico, José Arcadio:
Molecular handcraft of a well‐folded protein chimera.
In: FEBS Letters. Bd. 598 (2024) Heft 11 . - S. 1375-1386.
ISSN 1873-3468
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1002/1873-3468.14856

Volltext

[thumbnail of FEBS Letters - 2024 - Toledo‐Patiño - Molecular handcraft of a well‐folded protein chimera.pdf]
Format: PDF
Name: FEBS Letters - 2024 - Toledo‐Patiño - Molecular handcraft of a well‐folded protein chimera.pdf
Version: Veröffentlichte Version
Verfügbar mit der Lizenz Creative Commons BY 4.0: Namensnennung
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Abstract

Modular assembly is a compelling pathway to create new proteins, a concept supported by protein engineering and millennia of evolution. Natural evolution provided a repository of building blocks, known as domains, which trace back to even shorter segments that underwent numerous 'copy-paste' processes culminating in the scaffolds we see today. Utilizing the subdomain-database Fuzzle, we constructed a fold-chimera by integrating a flavodoxin-like fragment into a periplasmic binding protein. This chimera is well-folded and a crystal structure reveals stable interfaces between the fragments. These findings demonstrate the adaptability of α/β-proteins and offer a stepping stone for optimization. By emphasizing the practicality of fragment databases, our work pioneers new pathways in protein engineering. Ultimately, the results substantiate the conjecture that periplasmic binding proteins originated from a flavodoxin-like ancestor.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Keywords: chimeric proteins; homology; protein engineering; protein fold evolution; sequence‐based analysis; sub‐domain
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign - Univ.-Prof. Dr. Birte Höcker
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-7954-1
Eingestellt am: 04 Okt 2024 07:07
Letzte Änderung: 04 Okt 2024 07:07
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/7954

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