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Investigation of the halophilic PET hydrolase PET6 from Vibrio gazogenes

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00007095
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-7095-0

Titelangaben

Weigert, Sebastian ; Perez‐Garcia, Pablo ; Gisdon, Florian J. ; Gagsteiger, Andreas ; Schweinshaut, Kristine ; Ullmann, G. Matthias ; Chow, Jennifer ; Streit, Wolfgang R. ; Höcker, Birte:
Investigation of the halophilic PET hydrolase PET6 from Vibrio gazogenes.
In: Protein Science. Bd. 31 (1 Dezember 2022) Heft 12 . - e4500.
ISSN 1469-896X
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1002/pro.4500

Volltext

[thumbnail of Protein Science - 2022 - Weigert - Investigation of the halophilic PET hydrolase PET6 from Vibrio gazogenes.pdf]
Format: PDF
Name: Protein Science - 2022 - Weigert - Investigation of the halophilic PET hydrolase PET6 from Vibrio gazogenes.pdf
Version: Veröffentlichte Version
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Angaben zu Projekten

Projektfinanzierung: Bundesministerium für Bildung und Forschung
Deutsche Forschungsgemeinschaft

Abstract

The handling of plastic waste and the associated ubiquitous occurrence of microplastic poses one of the biggest challenges of our time. Recent investigations of plastic degrading enzymes have opened new prospects for biological microplastic decomposition as well as recycling applications. For polyethylene terephthalate, in particular, several natural and engineered enzymes are known to have such promising properties. From a previous study that identified new PETase candidates by homology search, we chose the candidate PET6 from the globally distributed, halophilic organism Vibrio gazogenes for further investigation. By mapping the occurrence of Vibrios containing PET6 homologs we demonstrated their ubiquitous prevalence in the pangenome of several Vibrio strains. The biochemical characterization of PET6 showed that PET6 has a comparatively lower activity than other enzymes but also revealed a superior turnover at very high salt concentrations. The crystal structure of PET6 provides structural insights into this adaptation to saline environments. By grafting only a few beneficial mutations from other PET degrading enzymes onto PET6, we increased the activity up to three-fold, demonstrating the evolutionary potential of the enzyme. MD simulations of the variant helped rationalize the mutational effects of those mutants and elucidate the interaction of the enzyme with a PET substrate. With tremendous amounts of plastic waste in the Ocean and the prevalence of Vibrio gazogenes in marine biofilms and estuarine marshes, our findings suggest that Vibrio and the PET6 enzyme are worthy subjects to study the PET degradation in marine environments.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Keywords: MD simulation; PET degradation; PETase; hydrolases; metagenome; polyethylene terephthalate; substrate interaction
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign - Univ.-Prof. Dr. Birte Höcker
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Professur Biochemie
Forschungseinrichtungen > Sonderforschungsbereiche, Forschergruppen > SFB 1357 - MIKROPLASTIK
Forschungseinrichtungen
Forschungseinrichtungen > Sonderforschungsbereiche, Forschergruppen
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-7095-0
Eingestellt am: 14 Jul 2023 07:24
Letzte Änderung: 14 Jul 2023 07:25
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/7095

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