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Natural Glycoforms of Human Interleukin 6 show atypical plasma clearance

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00005757
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-5757-0

Titelangaben

Unverzagt, Carlo ; Reif, Andreas ; Lam, Kevin ; Weidler, Sascha ; Lott, Marie ; Boos, Irene ; Lokau, Juliane ; Bretscher, Christian ; Mönnich, Manuel ; Perkams, Lukas ; Schmälzlein, Marina ; Graf, Christopher G. F. ; Fischer, Jan-Patrick ; Lechner, Carolin ; Hallstein, Kerstin ; Becker, Stefan ; Weyand, Michael ; Steegborn, Clemens ; Schultheiss, Gerhard ; Rose-John, Stefan ; Garbers, Christoph:
Natural Glycoforms of Human Interleukin 6 show atypical plasma clearance.
In: Angewandte Chemie International Edition. Bd. 60 (2021) Heft 24 . - S. 13380-13387.
ISSN 1521-3773
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1002/anie.202101496

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Format: PDF
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Version: Veröffentlichte Version
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Angaben zu Projekten

Projektfinanzierung: Deutsche Forschungsgemeinschaft

Abstract

A library of glycoforms of human interleukin 6 (IL-6) comprising complex and mannosidic N-glycans was generated by semisynthesis. The three segments were connected by sequential native chemical ligation followed by two-step refolding. The central glycopeptide segments were assembled by pseudoproline-assisted Lansbury aspartylation and subsequent enzymatic elongation of complex N-glycans. Nine IL-6 glycoforms were synthesized, 7 of which were evaluated for in vivo plasma clearance in rats and compared to non-glycosylated recombinant IL-6 from E. coli. Each IL-6 glycoform was tested in three animals and reproducibly showed individual serum clearances depending on the structure of the N-glycan. The clearance rates were atypical, since the 2,6-sialylated glycoforms of IL-6 cleared faster than the corresponding asialo IL-6 with terminal galactoses. Compared to non-glycosylated IL-6 the plasma clearance of IL-6 glycoforms was delayed in the presence of larger and multibranched N-glycans in most cases.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Keywords: Glycoprotein; Native Chemical Ligation; Glycopeptide; Oliogosaccharide; Serum clearance
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Bioorganische Chemie > Lehrstuhl Bioorganische Chemie - Univ.-Prof. Dr. Carlo Unverzagt
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie I - Proteinbiochemie der Signaltransduktion - Univ.-Prof. Dr. Clemens Steegborn
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Bioorganische Chemie
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-5757-0
Eingestellt am: 03 Sep 2021 07:42
Letzte Änderung: 16 Aug 2023 09:03
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/5757

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