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SuhB is an integral part of the ribosomal antitermination complex and interacts with NusA

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00004637
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-4637-9

Titelangaben

Dudenhöffer, Benjamin R. ; Schneider, Hans ; Schweimer, Kristian ; Knauer, Stefan H.:
SuhB is an integral part of the ribosomal antitermination complex and interacts with NusA.
In: Nucleic Acids Research. Bd. 47 (25 Mai 2019) Heft 12 . - S. 6504-6518.
ISSN 1362-4962
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1093/nar/gkz442

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Version: Veröffentlichte Version
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Abstract

The synthesis of ribosomal RNA (rRNA) is a tightly regulated central process in all cells. In bacteria efficient expression of all seven rRNA operons relies on the suppression of termination signals (antitermination) and the proper maturation of the synthesized rRNA. These processes depend on N-utilization substance (Nus) factors A, B, E and G, as well as ribosomal protein S4 and inositol monophosphatase SuhB, but their structural basis is only poorly understood. Combining nuclear magnetic resonance spectroscopy and biochemical approaches we show that Escherichia coli SuhB can be integrated into a Nus factor-, and optionally S4-, containing antitermination complex halted at a ribosomal antitermination signal. We further demonstrate that SuhB specifically binds to the acidic repeat 2 (AR2) domain of the multi-domain protein NusA, an interaction that may be involved in antitermination or posttranscriptional processes. Moreover, we show that SuhB interacts with RNA and weakly associates with RNA polymerase (RNAP). We finally present evidence that SuhB, the C-terminal domain of the RNAP α-subunit, and the N-terminal domain of NusG share binding sites on NusA-AR2 and that all three can release autoinhibition of NusA, indicating that NusA-AR2 serves as versatile recruitment platform for various factors in transcription regulation.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen > Lehrstuhl Biopolymere - Apl. Prof. Dr. Birgitta Wöhrl
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-4637-9
Eingestellt am: 27 Mrz 2020 11:58
Letzte Änderung: 27 Mrz 2020 11:58
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/4637

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