Bibliografische Daten exportieren
Literatur vom gleichen Autor
plus im Publikationsserver
plus bei Google Scholar


Acidic Residues Control the Dimerization of the N-terminal Domain of Black Widow Spiders’ Major Ampullate Spidroin 1

DOI zum Zitieren dieses Dokuments: https://doi.org/10.1038/srep34442


Bauer, Joschka ; Schaal, Daniel ; Eisoldt, Lukas ; Schweimer, Kristian ; Schwarzinger, Stephan ; Scheibel, Thomas:
Acidic Residues Control the Dimerization of the N-terminal Domain of Black Widow Spiders’ Major Ampullate Spidroin 1.
In: Scientific Reports. (29 September 2016) .
ISSN 2045-2322
DOI: https://doi.org/10.1038/srep34442


[img] PDF
srep34442.pdf - Veröffentlichte Version
Available under License Creative Commons BY 4.0: Namensnennung .

Download (1MB)

Angaben zu Projekten

Offizieller ProjekttitelProjekt-ID
Open Access PublizierenOhne Angabe


Dragline silk is the most prominent amongst spider silks and comprises two types of major ampullate spidroins (MaSp) differing in their proline content. In the natural spinning process, the conversion of soluble MaSp into a tough fiber is, amongst other factors, triggered by dimerization and conformational switching of their helical amino-terminal domains (NRN). Both processes are induced by protonation of acidic residues upon acidification along the spinning duct. Here, the structure and monomer-dimer-equilibrium of the domain NRN1 of Latrodectus hesperus MaSp1 and variants thereof have been investigated, and the key residues for both could be identified. Changes in ionic composition and strength within the spinning duct enable electrostatic interactions between the acidic and basic pole of two monomers which prearrange into an antiparallel dimer. Upon naturally occurring acidification this dimer is stabilized by protonation of residue E114. A conformational change is independently triggered by protonation of clustered acidic residues (D39, E76, E81). Such step-by-step mechanism allows a controlled spidroin assembly in a pH- and salt sensitive manner, preventing premature aggregation of spider silk proteins in the gland and at the same time ensuring fast and efficient dimer formation and stabilization on demand in the spinning duct.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Themengebiete aus DDC: 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften
600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 620 Ingenieurwissenschaften
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Ingenieurwissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Ingenieurwissenschaften > Lehrstuhl Biomaterialien
Fakultäten > Fakultät für Ingenieurwissenschaften > Lehrstuhl Biomaterialien > Lehrstuhl Biomaterialien - Univ.-Prof. Dr. Thomas Scheibel
Profilfelder > Advanced Fields
Profilfelder > Advanced Fields > Polymer- und Kolloidforschung
Profilfelder > Advanced Fields > Neue Materialien
Profilfelder > Advanced Fields > Molekulare Biowissenschaften
Profilfelder > Emerging Fields
Profilfelder > Emerging Fields > Lebensmittel- und Gesundheitswissenschaften
Forschungseinrichtungen > Forschungszentren
Forschungseinrichtungen > Forschungszentren > Bayreuther Materialzentrum - BayMAT
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
Eingestellt am: 07 Okt 2016 08:42
Letzte Änderung: 19 Apr 2018 10:32
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/3653


Downloads pro Monat im letzten Jahr