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A direct interaction between the RNA-binding proteins Staufen and Tm1-I/C in the oskar mRNA transport complex

DOI zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: https://doi.org/10.15495/EPub_UBT_00009101
URN zum Zitieren der Version auf EPub Bayreuth: urn:nbn:de:bvb:703-epub-9101-6

Titelangaben

Gaber, Thomas ; Monecke, Thomas ; Grabowski, Julia ; Simon, Bernd ; Williams, Tobias ; Roman, Vera ; Chao, Jeffrey ; Hennig, Janosch ; Ephrussi, Anne ; Niessing, Dierk ; Heber, Simone:
A direct interaction between the RNA-binding proteins Staufen and Tm1-I/C in the oskar mRNA transport complex.
In: Cell Reports. Bd. 44 (2025) Heft 7 . - 115906.
ISSN 2211-1247
DOI der Verlagsversion: https://doi.org/10.1016/j.celrep.2025.115906

Volltext

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Format: PDF
Name: 1-s2.0-S2211124725006771-main.pdf
Version: Veröffentlichte Version
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Angaben zu Projekten

Projekttitel:
Offizieller Projekttitel
Projekt-ID
FOR 2333: Makromolekulare Komplexe in der mRNA Lokalisation
270067186
SPP 1935: Deciphering the mRNP code: RNA-bound determinants of post-transcriptional gene regulation
273941853
Open Access Publizieren
Ohne Angabe

Projektfinanzierung: Deutsche Forschungsgemeinschaft

Abstract

In the Drosophila female germline, oskar messenger RNA is transported on microtubules from the nurse cells to the posterior pole of the oocyte, where it is translated. Transport of oskar transcripts from the nurse cells into the oocyte requires dynein, while localization of the mRNAs within the oocyte to the posterior pole is dependent upon kinesin-1. Staufen, a double-stranded RNA (dsRNA)-binding protein, has been shown to bind the oskar mRNA transport complex in the oocyte and inactivate dynein; however, it remains unclear how kinesin is activated. Here, using surface plasmon resonance, nuclear magnetic resonance spectroscopy, and RNA imaging within egg chambers, we demonstrate that Staufen directly interacts with Tropomyosin1-I/C (Tm1), a non-canonical kinesin adaptor. This work provides molecular evidence of how Staufen integrates into the oskar messenger ribonucleoprotein (mRNP) complex.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Keywords: RNA localization; RNA-binding proteins; motor proteins; protein-protein interactions; NMR; biophysics
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie - Univ.-Prof. Dr. Janosch Hennig
Forschungseinrichtungen > Zentrale wissenschaftliche Einrichtungen > Nordbayerisches Zentrum für NMR-Spektroskopie - NMR-Zentrum
Forschungseinrichtungen
Forschungseinrichtungen > Zentrale wissenschaftliche Einrichtungen
Sprache: Englisch
Titel an der UBT entstanden: Ja
URN: urn:nbn:de:bvb:703-epub-9101-6
Eingestellt am: 10 Apr 2026 12:45
Letzte Änderung: 10 Apr 2026 12:45
URI: https://epub.uni-bayreuth.de/id/eprint/9101

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